iPhoneAlle anzeigen
iPhone 11iPhone 11 ProiPhone 11 Pro MaxiPhone 12iPhone 12 ProiPhone 12 Pro MaxiPhone 12 miniiPhone 13iPhone 13 ProiPhone 13 Pro MaxiPhone 13 miniiPhone 14iPhone 14 PlusiPhone 14 ProiPhone 14 Pro MaxiPhone 15iPhone 15 PlusiPhone 15 ProiPhone 15 Pro MaxiPhone 16iPhone 16 PlusiPhone 16 ProiPhone 16 Pro MaxiPhone 16eiPhone 8iPhone 8 PlusiPhone SE 2020iPhone SE 2022iPhone XiPhone XRiPhone XSiPhone XS Max
Galaxy A-SerieAlle anzeigen
Galaxy A12Galaxy A13Galaxy A13 5GGalaxy A14Galaxy A15Galaxy A16Galaxy A17 5GGalaxy A20eGalaxy A21Galaxy A22Galaxy A23Galaxy A24Galaxy A25Galaxy A26 5GGalaxy A32Galaxy A33Galaxy A34Galaxy A35Galaxy A36 5GGalaxy A40Galaxy A41Galaxy A42Galaxy A50Galaxy A51Galaxy A52Galaxy A53Galaxy A54Galaxy A55Galaxy A56 5GGalaxy A70Galaxy A71Galaxy A72
Redmi SeriesAlle anzeigen
Redmi 10Redmi 13CRedmi 15 5GRedmi Note 10Redmi Note 10 ProRedmi Note 11Redmi Note 11 ProRedmi Note 11 Pro Plus 5GRedmi Note 11sRedmi Note 12Redmi Note 12 5GRedmi Note 12 ProRedmi Note 12 Pro 5GRedmi Note 12 Pro PlusRedmi Note 13Redmi Note 13 5GRedmi Note 13 ProRedmi Note 13 Pro PlusRedmi Note 14Redmi Note 14 Pro PlusRedmi Note 8Redmi Note 8 ProRedmi Note 9Redmi Note 9 Pro
- Startseite
Bücher Wissen & Bildung Naturwissenschaft, Medizin, Informatik, Technik Biologie Biochemie & Biophysik Analyse von Struktur-Aktivitäts-Beziehungen in der ersten Stoffklasse von allosterischen Inhibitoren der PARP14MD2
Derzeit nicht verfügbar
Handgeprüfte Gebrauchtware
Bis zu 50 % günstiger als neu
Der Umwelt zuliebe
Analyse von Struktur-Aktivitäts-Beziehungen in der ersten Stoffklasse von allosterischen Inhibitoren der PARP14MD2
Kerstin Jutta Mautner (Taschenbuch, Deutsch)
★★★★★
☆☆☆☆☆ Keine Bewertungen vorhanden
Optischer Zustand
Beschreibung
Die PARP-Enzymfamilie besteht aus 18 Mitgliedern. Diese Enzyme sind überwiegend mono- bzw. poly(ADP-Ribosyl)-Transferasen. Drei Mitglieder dieser Familie (PARP9/14/15) zählen zu der Untergruppe der Macro-PARPs. Sie besitzen zwei bzw. drei Macrodomains.
PARP14 trägt drei Macrodomains, mit denen das Enzym in der Lage ist, ADP-ribosylierte Proteine zu erkennen und diese auch zu größeren… Proteinkomplexen zu rekrutieren.
Die vorliegende Arbeit beschreibt die Entwicklung der ersten Substanzklasse von Inhibitoren der zweiten Macrodomain von PARP14 sowie deren biologische Testung.
Ausgehend von einer Leitstruktur aus einen Hochdurchsatz-Screening wurden mehrere aktive und hochselektive Verbindungen entwickelt, die an der Zielstruktur das Erkennen von ADP-Ribose-Resten hemmen. Dadurch ergibt sich die Möglichkeit weiterführende zelluläre Assays aufzubauen, die Rückschlüsse auf die Funktion von PARP14, insbesondere von dessen zweiter Macrodomain, im zellulären Kontext erlauben.
Außerdem konnte einer der neuen Inhibitoren mit der zweiten Macrodomain von PARP14 co-kristallisiert werden. Mit dem daraus erhaltenen dreidimensionalen Modell konnte der allosterische Bindungsmechanismus dieser Substanzklasse aufgeklärt werden. Dieses Produkt haben wir gerade leider nicht auf Lager.
Handgeprüfte Gebrauchtware
Bis zu 50 % günstiger als neu
Der Umwelt zuliebe
Technische Daten
Erscheinungsdatum
31.12.2016
Sprache
Deutsch
EAN
9783843926546
Herausgeber
Dr. Hut
Serien- oder Bandtitel
Medizinische Chemie
Sonderedition
Nein
Autor
Kerstin Jutta Mautner
Seitenanzahl
315
Einbandart
Taschenbuch
Schlagwörter
Struktur-Aktivitäts-Beziehungen, PARP14MD2, allosterische Inhibitoren
Thema-Inhalt
P - Mathematik und Naturwissenschaften
PSB - Biochemie
PS - Biologie, Biowissenschaften
Höhe
210 mm
Breite
14.8 cm
-.-
★★★★★
☆☆☆☆☆ Leider noch keine Bewertungen
Leider noch keine Bewertungen
Sicher bei rebuy kaufen
Schreib die erste Bewertung für dieses Produkt!
Wenn du eine Bewertung für dieses Produkt schreibst, hilfst du allen Kund:innen, die noch überlegen, ob sie das Produkt kaufen wollen. Vielen Dank, dass du mitmachst!
Sicher bei rebuy kaufen