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Design, Synthese und Tripelhelixstabilität von Collagen-Modellpeptiden modifiziert durch PPII-helikale Sekundärstrukturmimetika
Andreas Maaßen (Taschenbuch, Deutsch)
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Beschreibung
Die biologische Funktion des Collagens hängt von der Stabilität der Tripelhelixstruktur ab, was mithilfe von Collagen-Modellpeptiden (CMPs) untersucht werden kann. Prolinabgeleitete Module (ProMs) sind meist C2-verbrückte Diprolin-Derivate, welche wie die Peptidketten des Collagens in einer Polyprolin II helixartigen Konformation vorliegen. Daher eröffnete sich die Frage, ob ProM-modifizierte CMPs… eine stabile Tripelhelix bilden. In der vorliegenden Arbeit wurden diverse ProM-CMPs hergestellt, wobei die tripelhelikale Faltung in CD-, MS- und NMR-Studien sowie in HSP47-Bindungsstudien und einer Röntgenstrukturanalyse bestätigt wurde. Denaturierungsexperimente und eine DFT-Konformationsanalyse lieferten zudem Struktur-Stabilitäts-Relationen mit vier stabilitätsrelevanten Aspekten für die ProM-CMPs. Mit Sekundärstrukturmimetika, wie den ProMs, können biochemische Strukturen und Interaktionen erforscht und gezielt beeinflusst werden. Dieses Produkt haben wir gerade leider nicht auf Lager.
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Technische Daten
Erscheinungsdatum
12.02.2020
Sprache
Deutsch
EAN
9783843943253
Herausgeber
Dr. Hut
Serien- oder Bandtitel
Organische Chemie
Sonderedition
Nein
Autor
Andreas Maaßen
Seitenanzahl
309
Einbandart
Taschenbuch
Schlagwörter
Peptidmimetika, Collagen, Prolin
Thema-Inhalt
PNN - Organische Chemie
Höhe
210 mm
Breite
14.8 cm
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