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Gentechnisch veränderte Escherichia coli-Zellen zur biokatalytischen Herstellung enantiomerenreiner Aminosäuren und sekundärer Alkohole
Anne Menzel (Broschiert, Deutsch)
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Beschreibung
Enantiomerenreine organische Verbindungen spielen in der pharmazeutischen Industrie als Wirkstoffkomponente oder in der Lebensmittelindustrie als geschmacksgebender Zusatz eine essentielle Rolle. Ihre Herstellung wird heutzutage zunehmend enzymatisch durchgeführt, da mit Enzymreaktionen oft die höhere gewünschte Stereoselektivität erreicht werden kann im Gegensatz zur ausschließlich chemischen… Synthese. Die vorliegende Dissertation, die im Rahmen des vom Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF) unterstützten Projektes „Nachhaltige Herstellung von enantiomerenreinen Alkoholen und Aminosäuren mit Biokatalysatoren“ angefertigt wurde, zeigt, dass neben reinen Enzymreaktionen auch Mikroorganismen wie gentechnisch veränderte Escherichia coli als sogenannte Ganzzellkatalysatoren geeignet sind, um enantiomerenreine Aminosäuren wie das nicht natürlich vorkom-mende L-tert-Leucin und sekundäre Alkohole wie p-Chloracetophenon aus deren korrespondierenden Ketoverbindungen in industriell interessanten Konzentrationen herzustellen. E. coli verfügt dafür über Dehydrogenasen zur Ketoreduktion und zur Regeneration des Kofaktors NADH, die unter Kontrolle des Rhamnosepromotors rekombinant gebildet werden. Ganze Zellen als Biokatalysatoren werden untersucht, ihr Einsatz optimiert und für verschiedene Anwendungen diskutiert. Dieses Produkt haben wir gerade leider nicht auf Lager.
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Technische Daten
Erscheinungsdatum
27.06.2006
Sprache
Deutsch
EAN
9783981074567
Herausgeber
Verlag Dr. Stephan
Sonderedition
Nein
Autor
Anne Menzel
Seitenanzahl
208
Einbandart
Broschiert
Schlagwörter
enantiomerenrein, Enzymreaktion, Alkohole, E. coli, p-Chloracetophenon, Aminosäuren, Kofaktorregenerierung, Ganzzellkatalysatoren, Stereoselektivität, Escherichia coli, Gentechnik, Biokatalyse, Ketoreduktion, Rhamnosepromotor, L-tert-Leucin, Formiatdehydrogenase, NADH, Alkoholdehydrogenase
Höhe
210 mm
Breite
14.8 cm
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